Колаген - основний білок позаклітинного матриксу
Гідроксилювання проліну або лізину каталізуються пролінгідроксилазою (КФ 1.14.11.2.) або лізингідроксилазою (КФ 1.14.11.4.) - ферментами, що знаходяться в мікросомальній фракції печінки та каталізують гідроліз ковалентного зв'язку.
Глікозилтрансфераза (КФ 2.4.1.2.) входить до класу трансфераз (КФ 2), що каталізують перенесення функціональних груп і молекулярних залишків від однієї молекули до іншої. Глікозилтрансфераза (КФ 2.4.1.2.) переносить залишки цукрів. Шкафы купе 2 метра в рязани шкаф купе рязань акция ширина 2м promebel62.ru.
Також у синтезі колагену беруть участь N-протеїназа колагену (КФ 3.4.24.14.), що відщеплює N-пропептиди, а С- пропептиди - С-протеїназа про колагену (КФ 3.4.24.19.). Протеїнази входять до класу гідролаз (КФ 3), які розщеплюють пептидний зв'язок між амінокислотами в білках[ ].
Типи колагену
На сьогодні відомо 28 типів колагену, які кодуються більш ніж 40 генами, які відрізняються один від одного первинною структурою ланцюгів, функціями та локалізацією в організмі. Більше 90% всього колагену припадає на колагени I, II, III, і IV типів [30].
|
Різновиди колагену |
Типи колагену |
|
Фібрилярні колагени |
I, II, III, V, XI, XXIV, XXVII. |
|
Фідрил-асоційовані колагени |
IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI, XXII. |
|
Колагени, що формують філаменти -намистини |
VI. |
|
Мережоутворюючі колагени |
IV, VIII, X. |
|
Колагени, що формують якірні фібрили |
VII. |
|
Трасмембранні колагени |
XIII, XVII, XXIII, XXV. |
|
Інші |
XXVIII, XV, XVIII. |
Колагени першого типу є тримерними білками, що збираються в потрійні спіралі без розривів, самозбираються в фібрили і володіють найбільшою міцністю. Всі інші колагени відрізняються від них в одному або декількох аспектах. Деякі колагени мають розриви у потрійній спіралі і не обов’язково збираються у фібрили [9, 23].
Деякі колагени вступають в реакцію N-глікозилювання. Колагени трьох типів (IX, XII, XIV) модифікуються внаслідок приєднання бокових ланцюгів глікозаміноглікана, а колагени двох «додаткових» типів (XV і XVIII) мають потенціальні ділянки для приєднання подібних ланцюгів. Потрійні спіралі деяких колагенів, які не містять великих С-кінцевих глобулярних доменів можуть згортатися по механізму, які не включають формування ядра в ділянці С-кінця [3,7].
Типи колагену
|
Тип колагену |
Гени |
Молекули |
Органи |
Асоційовані хвороби |
|
I |
Col1A1 Col1A2 |
α1 (I) 2 α2 (I), α1 (I) 3 |
У м'яких і твердих тканинах, шкірі, кістках |
Синдром Елерса-Данлоса, остеогенез, ревматизм, синдром Марфана, дисплазії |
|
II |
Col2A1 |
α1 (II) 3 + тип XI |
Хрящі, склоподібне тіло, міжхребетні диски |
Коллагенопатія II і XI типу, синдром Стіклера, ахондрогенез |
|
III |
Col3A1 |
α1 (III) 3 |
М'які тканини і порожнисті органи |
Синдром Елерса-Данлоса, фібромишечная дисплазія, аневризма аорти |
|
IV |
Col4A1 Col4A2 Col4A3 Col4A4 Col4A5 Col4A6 |
α1 (IV) 2 α2 (IV), інші незрозуміло |
Базальні мембрани |
Синдром Альпорта, синдромі Гудпасчера |
|
V |
Col5A1 Col5A2 Col5A3 |
α1 (V) 2 α2 (V), α1 (V) α2 (V) α3 (V) |
М'які тканини, плацента, судини, хоріон |
Синдром Елерса-Данлоса |
|
VI |
Col6A1 Col6A2 Col6A3 Col6A4 Col6A5 Col6A6 |
α1 (VI) α2 (VI) α3 (VI) |
Мікрофібрил в м'яких тканинах і хрящах |
Міопатія Ульріха, міопатія Бетлема, атопічний дерматит |
|
VII |
Col7A1 |
α1 (VII) 3 |
Прикріпні фібрили в зв'язці шкіри і епідерміт |
Бульозний епідермоліз |
|
VIII |
Col8A1 Col8A2 |
α1 (VIII) α2 (VIII) |
Рогівка, ендотелій |
Дистрофія рогівки |
|
IX |
Col9A1 Col9A2 Col9A3 |
α1 (IX) α2 (IX) α3 (IX) |
Хрящі, склоподібне тіло |
Синдром Стіклера, остеоартрит, епіфізарних дисплазія |
|
X |
Col10A1 |
α1 (X) 3 |
Гіпертрофічна зона області зростання |
Метафізарних дисплазія Шміда |
|
XI |
Col11A1 Col11A2 |
α1 (XI) α2 (XI) α1 (II), α1 (XI) α2 (V) α1 (II) |
Хрящі, склоподібне тіло |
Коллагенопатія II і XI типів, остеопороз |
|
XII |
Col12A1 |
α1 (XII) 3 |
М'які тканини |
Пошкодження сухожиль |
|
XIII |
Col13A1 |
α1 (XIII) 3 |
Поверхня клітин, епітельних клітини | |
|
XIV |
Col14A1 |
α1 (IV) 3 |
М'які тканини | |
|
XV |
Col15A1 |
α1 (XV) 3 |
Ендотеліальні клітини |
Карцинома |
|
XVI |
Col16A1 |
α1 (XVI) 3 |
У всіх тканинах | |
|
XVII |
Col17A1 |
α1 (XVII) 3 |
Поверхня епідермальних клітин |
Бульозний епідерміоліз, пухирчатка |
|
XVIII |
Col18A1 |
α1 (XVIII) 3 |
Ендотеліальні клітини | |
|
XIX |
Col19A1 |
α1 (XIX) 3 |
У всіх тканинах |
Меланома, карцинома |
|
XX |
Col20A1 |
α1 (XX) 3 |
Виділено з курячого ембріона | |
|
XXI |
Col21A1 |
α1 (XXI) 3 |
Кровоносні судини | |
|
XXII |
Col22A1 |
α1 (XXII) 3 |
Тільки в місцях м'язово-сухожильних з'єднань | |
|
XXIII |
Col23A1 |
α1 (XXIII) 3 |
Пухлинні клітини | |
|
XXIV |
Col24A1 |
α1 (XXIV) 3 |
Кістки |
Остеохондроз |
|
XXV |
Col25A1 |
α1 (XXV) 3 |
Атеросклеротичні бляшки |
Хвороба Альцгеймера |
|
XXVI |
Col26A1= EMID2 |
α1 (XXVI) 3 |
Статеві органи | |
|
XXVII |
Col27A1 |
α1 (XXVII) 3 |
М'які тканини | |
|
XXVIII |
Col28A1 |
α1 (XXVIII) 3 |
Нервова система |
Подібні статті
Зниження харчової цінності нутрієнтів під час зберігання і перероблення
Харчування – фізична потреба людини. Їжа є вихідним
матеріалом для побудови і відновлення кожної клітини організму людини.
Підраховано, що за своє життя людина споживає в середньому близько 1,3 т
білків, 12,5 т вуглеводів і 75 т води. За в ...
Рослинність евтрофних боліт
Актуальність. В епоху широкомасштабного впливу людської
цивілізації на навколишнє середовище проблема вивчення закономірностей
генезису, динаміки боліт і заболочених земель як важливого біоенергетичного
компонента та носія значного обсягу ...